№2 Тема “Водозв’язуюча здібність і структурно-механічні властивості м’ясопродуктів”
Питання.
1. . Взаємодія білкових речовин з водою.
2. Гідрофільні властивості важливих тваринних білків.
3. Взаємодія жирів з водою.
1. Взаємодія білкових речовин з водою. В більшості тваринних тканин міститься 70-80% вологи, а у м’ясопродуктах -50% і більше.
Вміст вологи у м’ясі і м’ясопродуктах, форми її зв’язку із складовими частинами, залежать від структурно – механічних і деяких інших властивостей
Особливості структури залежать від ступеню руйнування природної будови тканини.
Зміни складу залежить від вмісту у сировині або продукті білкових речовин і ліпідів, а також речовин, які впливають на склад білкових і ліпідних компонентів.
Взаємозв’язуюча здібність тваринних тканин і більшості продуктів, які з них виробляється, залежить головним чином від властивостей і стану білкових речовин.
На властивості і стан білків, в свою чергу впливають, крім їх природних властивостей, слідуючи фактори:
1) рН середовища;
2) наявність, концентрація і властивості електролітів;
3) температура;
4) ступінь зміни попередньої структури білкових часток в результаті автолізу або механічного руйнування тканини.
Значення структури білків у тваринних тканинах і сирих м’ясопродуктах розрізняють 2 групи білковмісних, речовин за їх відношення до води:
1) Нерозчинні, обмежено обводнювальні фібрилярні білки (в основному колаген, еластин, кератин, фібрін, строматін).
2) Глобулярні білки саркоплазми і плазми крові, а також деякі фібрилярні білки, які при невеликих кількостях розчинника виявляють властивості білків першої групи, тобто обмежено обводнюються без розчинника. Це актин, міозин і актоміозин. В більшості випадків тваринні тканини переробляються в присутності обмеженої кількості води. Тому, роздивляються питання про відношення білкових речовин тваринних тканин до води, їх зручно ділити відповідно структурним особливостям на фібрилярні і глобулярні.
1. Структурною одиницею фібрилярних білків є спіральні головні поліпептидні ланцюги. Вони утворюються за рахунок пептидного зв’язку між амінокислотами, які розташовані в одній площині і зв’язані один з одним водними зв’язками фібрилярних білків утворюють молекули із трьохмірною просторовою структурою (решітка).
Структурний каркас молекул фібрилярних білків займає в багато разів більший простір, ніж той. який фактично займають структурні елементи. Тому, фібрилярні білки мають різко виражену здібність до набухання, так як молекули води втілюються всередину просторової решітки.
2. Глобулярні білки здатні утворювати монодисперсні водні розчини, в яких білок знаходиться у вигляді часток одноосновної молекулярної ваги.
Гідратизація білків – приєднання води до полярних груп білків (гідрофільним центрам). Таку здатність мають пептидні групи головних ланцюгів і полярні групи бокових ланцюгів білкових молекул.
Розчинність багатьох білків зростає з підвищенням температури, але буває і навпаки, наприклад, розчинність сироваточного альбуміну, інсуліну зменшується. При підвищенні t, гідратизація білкових молекул, як правило, зменшується внаслідок підвищення інтенсивності теплового руху молекул води.
У концентрованих розчинах солі лужних і лужноземельних металів, як правило, гідратизація білків зменшується і більшість розчинних білків всмоктується із розчинів
2. Гідрофільні властивості важливих тваринних білків. Білки м’язової тканини міозин – він нерозчинний в ізотермічній точці і при більш високих значеннях рН (до 8). Вище 8 знову стає розчинним, але тиксотропним. Розчини міозину в концентрації 0,3% утворюють студінь. Актин розчинний у воді. Актоміозин у більшості випадків проявляє властивості вільного міозину. Міоген – типовий глобулярний білок, розчинний у воді. Глобулін X – глобулярний білок, нерозчинний у воді, але розчинний у розчинах нейтральних солей лужних металів середньої концентрації. Розчинність глобуліну складає 0,1. 3 з’єднувальні білки (еластин і колаген). Колаген – нерозчинний у воді і розчинах нейтральних солей. При стиканні з водою – набухає. Велика гідратизація і набухання колагену залежить від рН і концентрованих солей. В кислому або лужному середовищі колаген обводнюється більше, ніж у чистій воді. Його обводненню сприяє розташування і частковий розрив зв’язків між головними ланцюгами в структурі. Цей процес, при якому збільшується число активних, прийнято називати пептизацією. Він сприяє переходу колагену в глютин. Цей процес використовується у виробництві желатину і клею із колагену кістки і сполучних тканин. Додаткове обводнення колагену в кислому або лужному середовищі носить назву нахлору. Відповідно величині рН середовища він буває кислотний або лужний. У присутності солей в кислому середовищі величина нахлору зменшується завдяки пригніченню заряду основних груп білкової молекули в присутності надлишку аніонів( додавання солі збільшує перехід кислоти в колаген), а також зростанню осмотичного тиску в розчині. При достатньо високій концентрації солі нахлор відсутній. Мінімальна концентрація хлористого натрію, достатня для його усунення 40-50 г/л. Цим користуються для консервування овчин нікелювання, тобто обробки розсолом, який містить сильну кислоту. Еластин нерозчинний у воді та інших розчинниках білкових речовин, погано гідратується, хімічно дуже стійкий. Гідрофільні властивості еластину практичного значення не мають, однак наявність його у складі сировини або фабрикантів знижує їх гідрофільність.
3. Взаємодія жирів з водою. Основні компоненти тваринних жирів – тригліцериди, які відносяться до речовин, в структурі яких переважають неполярні вуглецеві групи.
Жири характеризуються низькою полярністю і погано розчиняються в рідинах з високою полярністю. У воді жири практично нерозчинні.
Жири з водою можуть утворювати емульсії – колоїдні системи з різними розмірами часток дисперсної фази ( грубо дисперсні (d 1 мк).
Добре емульгується кістковий жир. Здатність чистих жирів до утворення емульсії залежить від хімічної будови молекул гліцеридів і температури їх плавлення. Ця здібність змінюється у великих параметрах під впливом середовища і наявності емульгаторів і деемульгаторів. В присутності емульгаторів і стабілізаторів можливо утворення стійких концентрованих емульсій типу – жир у воді і вода у жирі. Це залежить від їх кількісного співвідношення.
В технологічній практиці мають значення:
1. Природні складові частини жирів – лецитин, холестерин, моногліцериди.
2. Речовини. які потрапляють у жир при їх виділені або обробці – желатин, клейкові речовини, білки і продукти їх розпаду, мила та ін.
3. Речовини, які штучно введені у водно жирові системи з метою отримання деяких продуктів (маргарину, кремів та ін. ).
Процеси утворення і руйнування водно-жирових дисперсійних систем мають велике практичне значення. При виробництві тваринних жирів вони вкрай небажані. У більшості випадків процеси виділення і очистки жирів пов’язані з пептизацією жиру у воді в присутності емульгаторів Ця обставина приводить до втрати жиру з водою. Коли виплавляється жир в автоклавах високі температури, сприяючи утворення дисперсійних систем, викликають прискорення гідролітичного розпаду жиру.
З іншого боку, здатність жирів до емульгування грає вирішальну роль у засвоєнні їх організмом, так як обмін речовин протікає у водному середовищі. В цьому розрізі якість та харчова цінність жиру тим вища, чим краще та легше він емульгується. Висока ступінь дисперсійності емульсованих жирів покращує їх смакової якості, що обумовлюється структурно механічними властивостями емульсій та їх здатністю утворювати плівку на поверхні слизової оболонки.
Утворення водно-жирової емульсії під дією високих температур використовують для гідролітичного розщеплення жирів з метою виділення з них вільних кислот при виробництві мила та гліцерину.
Представляє високу практичну цікавість процес емульгування жиру при руйнуванні фаршу, застосування концентрованих емульсій при виготовлення таких м’ясопродуктів, як сосиски, ліверні вироби та ін.
Рекомендована література
1. Воловинская В., Кельман Б. Влияние технологических факторов и различных поверхностей на адгезионные свойства фарша. Труди ВНИИМПа. Пищепромиздат. Вып. Х. IV, 1962.
2. Горбатов А., Лимонов Г. определение некоторых объемных свойств измельченной говядины. Известия высших учебных заведений. Пищевая технология, 1959, № 5.
3. Ермоленко В. исследование форм связи влаги с пищевыми материалами методами физических характеристик. Известия высших учебных заведений. Пищевая технология, 1961, № 1.
4. Соколов А., Заяс Ю. Получение жировых эмульсий с помощью ультразвука и их применение. Мясная индустрия СССР, 1962, №1.
5. Соколов А, Мохаммед Самир. Влияние посмертных изменений мяса на его прочностные свойства. . Мясная индустрия СССР, 1963, №4.
6. Соколов А. А., Павлов Д. В., Большаков А. С., Журавская Н. К., Шопенский А. П., Дыклоп Э. П. Технология мяса и мясопродуктов. – М.: Пищепромиздат, 1960. – 670с.
7. Заяс Ю. Ф. Качество мяса и мясопродуктов. – М.: «Легкая и пищевая промышленность», 1981. – 480с.
8. Фалеев Г. А. Оборудование предприятий мясной промышленности. – М.: Пищепромиздат, 1979. – 479с.
Ви прочитали: "Водозвязуюча здатність та структурно-механічні властивості мясопродуктів"Читати далі