Мікробіологічні процеси в харчових технологіях.
Мета заняття: Ознайомитись з будовою ферментів, їх класифікацією, властивостями та їх використанням у виробництві та зберіганні харчових продуктів.
Завдання 1 Вивчити склад, будову та класифікацію ферментів.
Ферменти являють собою високо спеціалізовані каталізатори білкової природи, що прискорюють хімічні реакції в тваринних та рослинних організмах. Вони є рушійною силою біохімічних процесів в живих організмах. Всі ферментативні реакції проходять легко та швидко. Ферментативні реакції, що каталізуються в організмах не супроводжуються утворюванням побічної продукції.
Ферменти прискорюють реакції в десятки тисяч і мільйони разів. Дія ферментів строго специфічно, тобто кожен фермент каталізує тільки одну хімічну реакцію. Фермент відповідає своєму субстратові (речовині, хімічне перетворення якого він каталізує. На першій стадії ферментативної реакції фермент з’єднується із субстратом і утвориться так називаний фермент — субстратний комплекс, що потім перетвориться з розривом хімічних зв’язків субстрату, і продукти реакції відщеплюються від ферменту.
Ферменти діють при визначеній температурі, рН середовища; їхня активність залежить від наявності хімічних речовин — активаторів і інгібіторів. Найважливішим фактором, від якого залежить дія ферментів, є температура. Активність ферменту (швидкість каталізуємої їм реакції) зростає з підвищенням температури. Оптимальна температура, тобто температура, при якій спостерігається максимум активності ферментів, для більшості з них 40-50"С. При подальшому підвищенні температури активність ферменту знижується. При температурі 60—80°С білок, що утворить фермент, денатурує і фермент інактивується (утрачає свою активність). При денатурації білка, як відомо, відбувається розгортання поліпептидного ланцюга з утратою їм біологічних властивостей.
Теплова денатурація ферментів має важливе практичне значення: пастеризація сировини сприяє руйнуванню ферментів і охороняє харчові продукти від ферментативного псування.
Доведено, що деякі ферменти мають здатність відновлювати свою активність після теплової денатурації. Відбувається мимовільне повторне згортання поліпептидного ланцюга білка з відновленням нативної (первісної) форми, що володіє ферментативною активністю. Це явище Називається реактивацією ферменту.
Важливим фактором, що впливає на активність ферментів, є рН середовища. Ферменти розрізняються по оптимальним для їхньої дії рН. Так, оптимум дії пепсину знаходиться при рН 1,5—2, сичугового ферменту — при рН 6,2, лужної фосфатази — при рН 9,5. Як правило, при занадто кислій або лужній реакції середовища відбувається денатурація ферменту і він утрачає свою активність. По хімічній природі ферменти являють собою білкові речовини. Вони можуть бути простими і складними білками Небілкова частина складних білків називається Коферментом. До-ферментами можуть бути метали, вітаміни й інші з’єднання. Більшість гідролітичних ферментів є простими білками, окислювально-відновні і деякі інші ферменти — складними. Ферменти називають по тій речовині, на яке вони діють, додаючи до кореня назви закінчення «аза»: ліпаза, лактаза пептидаза й ін. Крім цих робочих назв маються більш складні систематичні назви, що відбивають механізм дії ферменту. В даний час відомо більш 1000 різних ферментів. Ферменти підрозділяють на шість класів: оксидоредуктази (ферменти, катализуючи окислювально-відновні реакції); трансферазьі (ферменти, що переносять групи); гідролази (гідролітичні ферменти); ліази (ферменти відщіплення груп); ізомерази (ферменти ізомеризації); синтетази.
З усіх перерахованих класів ферментів найбільше практичне значення мають оксидоредуктази і гідролази.
З молока/отриманого при нормальних умовах від здорової тварини, виділено більш 20 щирих, або нативних, ферментів. Велика їхня частина (лужна фосфатаза, ксантин-оксидаза, пероксидаза та ін.) утвориться в клітках молочної залози і переходить у молоко під час секреції. Менша частина, імовірно, переходить у молоко з крові тварини (протеаза, каталіза й ін.).
Численні ферменти утворяться мікроорганізмами молока. Вони можуть бути позаклітинними і внутрішньоклітинними. Позаклітинні ферменти (екзоферменти) в основному зв’язані з процесом харчування і їому легко виділяються клітками в навколишнє середовище. Внутрішньоклітинні (ендоферменти) діють усередині клітки і виділяються тільки після її відмирання Й Автолізу (розпаду).
Склад нативних і мікробних ферментів молока. У молоці ферменти знаходяться у вільному стані, а також зв’язані з казеїновими міцелами й оболонками жирових кульок.
Завдання 2. Дослідити роль ферментів у виробництві та зберіганні харчових продуктів.
Знання властивостей ферментів, що зустрічаються в молоці і молочних продуктах, необхідно фахівцеві молочної промисловості з кількох причин. По-перше, на дії ферментів засноване виробництво кисломолочних продуктів і сиру. По-друге, ферменти можуть викликати небажані зміни складових частин молока і молочних продуктів з наступним виникненням пороків. По-третє, деякі властивості ферментів можна використовувати для санітарно-гігієнічної оцінки сирого молока і контролю ефективності його пастеризації.
Поруч з тим, що ферменти відіграють вирішальну роль в живих організмах їм належить значне місце в виробництві харчових продуктів, а також у с/г.
В даний час виділені та вивчені декілька сотень ферментів. Вважають, що жива клітина може мати більше 1000 різних ферментів. Кожен живий організм безперервно синтезує ферменти.
Каталітична активність ферментів в багато разів перевищує активність неорганічних каталізаторів. Ферменти характеризуються специфічністю в дії, що проявляються у тих випадках, коли речовина відрізняється за хімічною структурою. Вони прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, тобто гідроліз та синтез речовини на яку вони діють.
Хімічна природа ферментів. Ферменти поділяють на 2 великих види. Однокомпонентні, що складаються тільки із білка, та двокомпонентні, що складаються з білка та небілкової частини, що називається простетичною групою. Білки ферментів можуть бути простими (протеїнами) та складними (протеїдами). Молекулярна вага ферментів коливається в широких межах — від декількох тисяч до мільйонних, але більшість ферментів мають точну молекулярну вагу. В чистому вигляді всі ферменти є кристали. Властивості ферментів обумовлені в першу чергу наявністю особливо активних центрів на поверхні білкової молекули та приєднаних до білка особливих хімічних угрупувань. Загальні властивості
Кількість ферменту, що є в тканинах в будь-який час виявляється відносними швидкостями його синтезу та розпаду, а також концентраціями різного роду інгібіторів та активаторів. Виявлення активності ферментів проводиться при 30°С і при оптимальних величинах рН та концентрації субстратах.
Номенклатура та класифікація ферментів. Відповідно до класифікації назва ферменту складається з хімічної назви субстрату та назви тієї реакції, що здійснюється ферментом. До латинської назви кореня субстрату додається закінчення аза. Поряд з новими назвами для багатьох ферментів збереглися старі традиційні (пепсин, трипсин).
За сучасною класифікацією всі ферменти поділяють на 6 видів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази.-ізомерази, лігази.
Кожен із 6 видів поділяють на підвиди, а кожен підвид на групи.
Оксидоредуктази. Це ферменти, що каталізують окисно — відновні реакції, що відбуваються у живих організмах. Реакції окислення речовин завжди супроводжуються реакціями відновлення. Оксидоредуктази поділяють на чотирнадцять підвидів, що об’єднують приблизно 270 ферментів. Окислення протікає як процес відняття водню від субстрату, а відновлення як приєднання атомів водню. Серед оксидоредуктаз основне значення мають дегідрогенази, які здійснюють реакцію дегідрування.
Трансферази Бони прискорюють перенесення цілих груп та молекулярних залишків з одних з’єднань на інші. Це один із найбільших видів, в складі якого 240 ферментів, що мають велике значення для обміну речовин живих організмів.
Гідролази. Ці ферменти каталізують гідроліз, а інколи і синтез органічних сполук при участі води. Цей вид включає більше 217 ферментів і поділяється на 9 підгруп. Гідролази поділяють на фермент.’, що гідролізують глюкозійні зв’язки. Ці ж ферменти гідролізують пептидні зв’язки у білках, а також складні ефіри.
Ліази. Вони об’єднують ферменти, що прискорюють негідролітичні реакції розпаду органічних речовин з відщепленням води, вуглекислого газу та аміаку. В результаті дії ферментів утворюються подвійні зв’язки. Деякі з цих реакцій зворотні і відповідні ферменту при певних умовах каталізують реакції не тільки розпаду, але й синтезу. Вид ліаз включає 117 ферментів.
Такі ферменти каталізують перетворення органічних сполук у їх ізомери. Ізомерази каталізують перенесення груп тільки в середині молекули. Ці перетворення можуть виявлятися у внутрішньо-молекулярному перенесенню водню, фосфатних та ацетильних груп, в зміні просторового розташування атомних угрупувань, в переміщенні подвійних зв’язків. До виду ізомераз належить сорок сім ферментів.
Лігази або синтетази. Це велика група ферментів, що прискорює синтез складних органічних сполук із більш простих. Реакція синтезу потребує значних витрат енергії, тому активність лігаз проявляється лише в присутності таких сполук, як аденозинтрифосфорна кислота (АТФ).
Використана література:
1. Сода в пищевых продуктах / Под ред. Дакоурта. — М.: Пищевая промьішленность, 1980.-415 с.
2. Колейкоский В. М. Технология производства растительных жиров: — М.: Легкая и пищевая промышленность — 1983. -382 с.
Термінологічний словник
Ферменти — це біологічні каталізатори білкової природи, які прискорюють швидкість протікання хімічних реакцій.
Закваска — одна чи декілька чистих культур мікроорганізмів, що використовуються для ферментації молочної сировини під час виробництва молочних продуктів Мікробіологічний процес — процес, який відбувається під дією мікроорганізмів
Питання для самоперевірки.
1. Дайте визначення поняттям "біохімічний процес", "мікробіологічний процес", "фермент", "ферментний препарат", "атакованість субстрату", "іммобілізація ферменту".
2. Перелічіть і дайте характеристику особливостей ферментативних реакцій.
3. Від чого залежить атакованість субстрату ферментом?
4. Що собою являє активний центр ферменту?
5. Охарактеризуйте загальні та специфічні властивості ферментів.
6. Наведіть класифікацію і номенклатуру ферментів.
7. Наведіть джерела отримання ферментів і ферментних препаратів.
8. Перелічіть і охарактеризуйте основні ферменти і ферментні препарати, що використовуються в харчових виробництвах.
Реферати
Реферати :