Зв’язки між тканинним складом і харчовою цінністю м’яса.

Ліпіди м’язової тканини. Характеристика колагенових і еластинових волокон. Гідротермічний розпад колагену і його значення. Властивості еластину. Вплив сполучної тканини на властивості і харчову цінність м’яса. Хімічний склад субпродуктів, крові. Харчова і промислова цінність, напрямки використання.

Ліпіди м’язової тканини. Хімічний склад м’язової тканини, звільненої від інших тканин (сполучної, жирової) такий (%):

Вода — 70-75; органічні речовини — 23-28,0; в тому числі: білки — 18-22,0; азотисті екстрактивні речовини — 0,7-1,35; ліпіди — 2,0-3,0; неорганічні солі — 1,0-1,5.

Вміст ліпідів у м_язовій_тканині складає близько 3 % з коливанням залежно від виду, статі, віку і вгодованості тварини. Частина ліпідів, в основному фосфоліпіди, входить до складу міофібрил, клітинних мембран, мітохондрій. Ліпіди як енергетичний запас, є складовою частиною саркоплазми, міжклітинної сполучної тканини і представлені в основному тригліцеридами.

В хімічному відношенні жир ссавців являє собою суміш складних ефірів та жирних кислот, головним чином пальмітинової, стеаринової та олеїнової. Від співвідношення цих кислот залежить консистенція і температура плавлення жиру. Чим більше в жирі олеїнової кислоти, тим він м’якший і точка плавлення його нижча, а при збільшенні вмісту стеаринової кислоти жир стає твердішим і точка плавлення його підвищується. Яловичий жир має температуру плавлення 40-46 °С, баранячий — 45-50 °С, свинячий — 30-40 °С. В свою чергу, чим нижча температура плавлення жиру, тим вища його засвоюваність. До складу тваринних_жирів входять фосфатиди, стериди, пігменти, ферменти і вітаміни.

Жир обумовлює високу калорійність м_яса: чим більше в м’ясі жиру, тим більшу калорійність воно має. Крім того, наявність жирових прошарків у м’ясі значно підвищує його смакові якості. М’ясо з недостатньою кількістю жиру більш жорстке і менш смачне. Проте надлишкова кількість жиру в м’ясі знижує засвоєння його організмом. За засвоюваністю кращим є м’ясо, в сухій речовині якого міститься однакова кількість білка й жиру.

Жирова тканина є різновидом пухкої сполучної тканини, клітинні елементи якої містять значну кількість нейтрального жиру. Жирові клітини розміщуються поодинці або невеликими групами в сполучній тканині. Клітини відносно невеликі (120 мкм), містять звичайно одну жирову краплю, яка розтягує клітинну оболонку і відтісняє протоплазму та ядро до периферії. До складу жирової тканини входить невелика кількість ліпідів (фосфатидів).

Жирова тканина виконує в організмі тварин в основному трофічну функцію(запас живлення) і частково механічну, вона бере участь в утворенні підшкірної клітковини, прошарків м’язової тканини і прошарків навколо кровоносних судин та внутрішніх органів. За місцем розміщення жирова тканина ділиться на підшкірну, міжм’язову та внутрішню. Кількість жиру в туші коливається від 2 до 40 % і більше залежно від виду тварин, статі, віку, але головним чином від породи. Жир відкладається між м’язовими пучками, створюючи мармуровість м’яса, у деяких тварин — переважно в підшкірній клітковині та внутрішніх органах.

Жирова тканина у різних видів тварин має неоднаковий колір. Яловичий жир молодих тварин білого кольору, старих — жовтого; колір свинячого жиру — від білого до трохи рожевого; жир овець і кіз білого кольору. Колір жиру залежить від виду тварин, віку і вгодованості.

Характеристика колагенових і еластинових волокон. Сполучна тканина виконує в організмі механічну роль. Кількість сполучної тканини в тушах сільськогосподарських тварин коливається від 9,6 до 14 %. Структурні особливості її в тому, що нечисленні клітинні елементи переважно зірчастої або веретеноподібної форми, оточені міжклітинною речовиною, яка складається з утворюючих клей (колагенових), еластичних волокон та міжклітинної аморфної речовини. Колагенові волокна є основою сполучної тканини і складаються з елементарних волоконець, які об’єднуються у пучки. Первинні пучки покриваються найтоншою оболонкою і об’єднуються у великі пучки, які утворюють основу колагенових волокон.

Еластичні волокна на відміну від колагенових, являють собою однорідну структуру. Сполучна тканина, в якій переважають колагенові волокна, дуже міцна і розтяжна.

Колагенові волокна містять колаген, частка якого становить близько 1/3 загальної кількості білків. Колаген відноситься до неповноцінних білків. До його амінокислотного складу входять гліцин – 33 %, пролін та оксипролін – 21 %, аланін – 11 %. У колагені відсутній триптофан, цистин, цистеїн, мало метіоніну і тирозину. За вмістом оксипроліну, який входить до складу небагатьох білків, можна судити про кількість колагену у м’ясі.

Особливість будови колагенових волокон визначають їх високу властивість до набухання і велику механічну міцність, що в свою чергу на консистенцію м’яса. Нативний колаген не розчиняється у воді, але здатний до набухання. Він стійкий до дії пепсину і трипсину, піддається гідролізу у присутності ферменту підшлункової залози колагенази. Теплова обробка сприяє дезагрегації макромолекул колагену, характер якої залежить від температури і тривалості процесу.

Залежно від співвідношення колагенових, еластичних волокон і інших морфологічних елементів сполучна тканина ділиться на щільну, пухку та еластичну. Щільна сполучна тканина складається переважно з колагенових волокон і утворює зв’язки, сухожилля, капсули, прошарки між м’язами і м’язовими волокнами, фасції м’язів, оболонки мозку, стінки кровоносних судин, шкіру.

Пухка сполучна тканина містить велику кількість клітинних елементів і в основному виконує сполучну роль між м’язами, а також шкірою і поверхневою фасцією.

Еластична сполучна тканина складається в основному з еластичних волокон і входить до складу зв’язок, фасцій та стінок кровоносних судин.

Гідротермічний розпад колагену і його значення. Теплова обробка при помірних температурах призводить до „зварювання” колагену. Зміни в структурі тропоколагену супроводжуються його розпушенням, підвищенням гідратації системи та доступності пептидних зв’язків впливу протеаз.

Підвищення температури до 900С і збільшення тривалості нагрівання призводить до гідротермічного розкладання тропоколагену з утворенням глютину, який інтенсивно набухає у воді і при 400С переходить у розчин, зниження температури якого супроводжується утворенням холодцю. Глютин легко перетравлюється протеолітичними ферментами.

У результаті набрякання колагену розхитуються і частково розриваються зв’язки між поліпептидними ланцюгами в його структурі. Це веде до зниження температури зварювання колагену, полегшує утворення глютину і збільшує перетравність колагену. Усе це знаходить висвітлення в росту показника виплавленості колагену.

Поряд з цим колаген перетерплює і більш глибокі хімічні зміни: відбувається гідроліз поліпептидних ланцюгів, відщіплення аміаку від амідів (глютаміну й аспарагіну), майже цілком зникає тирозин і зменшується кількість серину (обидві амінокислоти містять гідроксильну групу). Унаслідок гідролізу колагену і відщіплення аміаку від амідів ізоелектрична точка колагену після золки зрушується до рн 5,0-5,5. У результаті всіх цих змін частина колагену губиться. Хімічне розкладання колагену знаходить своє вираження в росту показника розпаду колагену. Ступінь розпаду колагену має велике значення при отриманні желатину і клею, а також бульйонів при виробництві холодців, зельців тощо.

Властивості еластину. Вплив сполучної тканини на властивості і харчову цінність м’яса. До складу еластинових волокон входить фібрилярний білок еластин. Амінокислотний склад цього білка відзначається високим вмістом гліцину, аланіну, лізину, незначною кількістю метіоніну, відсутністю триптофану і цистину. Еластин характеризується високою стійкістю до дії кислот та лугів, при нагріванні не змінюється. Еластин не розщеплюється трипсином і хімотрипсином, але повільно гідролізується пепсином при рН 2,0. Фермент підшлункової залози еластаза, а також деякі рослинні ферменти спричинюють протеоліз еластину.

Від вмісту сполучної тканини у м’ясі залежить харчова цінність м’яса. Харчова цінність м’яса характеризується якісним білковим показником, який є результатом співвідношення амінокислот триптофану (індекс повноцінних білків м’язової тканини) та оксипроліну (показник неповноцінних сполучнотканинних білків). Від кількості сполучної тканини також залежить консистенція м’яса, атакож ніжність та соковитість.

Хімічний склад субпродуктів, крові. Харчова і промислова цінність, напрямки використання.

Субпродукти	Вода, г	Білки, г	Жири, г	Екстра. реч., г	Зола, г	Енергетична цінність, ккал
Яловичі Вим’я	72,6	12,3	13,7	0,6	0,8	173
Голова	67,8	18,1	12,5	0,9	0,7	185
Калтик	72,3	15,6	10,0	0,7	1,4	152
Легені	77,5	15,2	4,7	1,6	1,0	103
Мозок	77,6	11,7	8,6	0,8	1,3	124
М’ясна обрізь	73,5	18,5	5,5	0,9	1,2	125
Печінка	71,7	17,9	3,7	5,3	1,4	105
Нирки	79,0	15,2	2,8	1,9	1,1	86
Рубець	80,0	14,8	4,2	0,5	0,5	97
Селезінка	77,9	16,4	2,4	1,8	1,5	87
Серце	77,5	16,0	3,5	2,0	1,0	96
Хвіст	71,2	19,7	6,5	1,8	0,8	137
Язик	68,8	16,0	12,1	2,2	0,9	173
Свинячі Легені	78,6	17,8	3,6	2,0	1,0	92
Мозок	79,1	10,5	8,6	0,8	1,0	119
М’ясна обрізь	50,2	15,3	33,1	0,7	0,7	359
Ніжки	60,2	23,5	15,6	—	0,7	234
Печінка	71,3	18,8	3,8	4,7	1,4	109
Нирки	77,5	15,0	3,6	2,7	1,2	92
Серце	76,2	16,2	4,0	2,6	1,0	101
Хвіст	43,2	16,8	39,4	—	0,6	422
Язик	65,1	15,9	16,0	2,1	0,9	208

Субпродукти за харчовою поживністю рівноцінні, а за вітамінним і мінеральним складом деякі із них (печінка, нирки, мозок) навіть повно цінніші м’яса. Їх використовують як безпосередньо для реалізації, так і як компоненти при виробництві широкого асортименту високоякісних та делікатесних м’ясних продуктів: ковбас, паштетів, консервів, напівфабрикатів тощо.

Рекомендована література

Алехина Л. Т, Большаков А. С., Горбатов В. П.Технология мяса и мясопродуктов / Под ред. Рогова Н. А. – М.:Агропромиздат, 1998. – 576 с. Соколов А. А. и др. Технология мяса и мясопродуктов. – М. – Пищевая промышленность, 1970. – 740 с. Заяс Ю. Ф. Качество мяса и мясопродуктов. – М.: Легкая и пищевая промышленность, 1981. – 480 с. Рогов Н. А., Забашта А. Г. и др. Общая технология мяса и мясопродуктов. – М.: Колос, 2000. – 367 с. Янушкин Н. А., Лагоша Н. А. Технология мяса и мясопродуктов и оборудование мясокомбинатов. – М.:Пищевая промышленность, 1970. – 662 с. Пабат В. О., Маньковський А. Я. Технологія продуктів забою тварин. – К.: ТОВ „Оріон”, 2000. –361 с.

Реферати

Реферати :

Вам буде цікаво: